БЕЛКИ SARS CoV-2 И БЕЛКИ ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО ОРГАНИЗМА

  • Александр Тимурович Марьянович Северо-Западный медицинский университет им. И.И. Мечникова. 191015, Российская Федерация, г. Санкт-Петербург, ул. Кирочная, д. 41 https://orcid.org/0000-0001-7482-3403
  • Дмитрий Юрьевич Кормилец Военно-медицинская академия им. С.М. Кирова. 194044, г. Санкт-Петербург, ул. Академика Лебедева, 6
Ключевые слова: COVID-19, SARS CoV-2, гомология белка, рецептор-связывающий домен, интерлейкин-7, рецептор ACE2, врожденный иммунитет, аутоиммунитет, обоняние, вкус

Аннотация

Белки SARS CoV-2 представляют собой молекулы с массой от нескольких десятков до нескольких тысяч аминокислотных остатков. Существуют структурные и неструктурные белки. К первым относятся шиповый гликопротеин, или S-белок (S), малый мембранный оболочечный белок (E), мембранный белок (M) и нуклеопротеин или нуклеокапсид (N). Вторая группа состоит из 16 неструктурных белков (Nsp1-16, включая полипротеины репликазы RPP 1a и 1ab) и 10 вспомогательных факторов или белков открытой рамки считывания (ORF3a, 3b, 6, 7a, 7b, 8, 9b, 9c, 10 и 14). Белки S, E и M, расположенные снаружи и в мембране вириона, участвуют в контакте вириона с клеткой и проникновении в нее. Другие белки участвуют в захвате внутриклеточных механизмов и их использовании в собственных интересах вируса. Большинство этих белков содержат многочисленные мотивы, гомологичные человеческим белкам, в том числе таким важным, как интерлейкин-7. Возможно, эта гомология является важным фактором, позволяющим «обмануть» иммунную систему на начальных стадиях инфекции и спровоцировать аутоиммунный ответ впоследствии. Гомология белков SARS CoV-2, с одной стороны, и белков вкусовых и обонятельных рецепторов — с другой, возможно, объясняет
причины нарушения восприятия вкусовых и обонятельных раздражителей, характерного для COVID-инфекции.

Литература

Beaudoin C.A., Jamasb A.R., Alsulami A.F. et al. Predicted structural mimicry of spike receptor-binding motifs from highly pathogenic human coronaviruses. Comput Struct Biotechnol J. 2021; 19: 3938–53. DOI: 10.1016/j.csbj.2021.06.041. PMID: 34234921; PMCID: PMC8249111.

Maryanovich A.T., Kormilets D.Y., Polyanovsky A.D. Xenin, the ol­dest after insulin? Mol Biol Rep. 2018; 45: 143–50. DOI: 10.1007/s11033-018-4147-2. PMID: 29340900.

Khavinson V., Terekhov A., Kormilets D., Maryanovich A. Homo­logy between SARS CoV-2 and human proteins. Sci Rep. 2021; 11: 17199. DOI: 10.1038/s41598-021-96233-7. PMID: 34433832;

PMCID: PMC8387358.

Kwarteng A., Asiedu E., Sylverken A.A. et al. Molecular characterization of interactions between the D614G variant of SARS-CoV-2 S-protein and neutralizing antibodies, A computational approach. Infect Genet Evol. 2021; 91: 104815. DOI: 10.1016/j.meegid.2021.104815. PMID: 33774178; PMCID: PMC7987576.

Uniprot database/ https://www.uniprot.org/uniprot/?query=­proteome, UP000464024+AND+proteomecomponent, %22Genome%22&sort=score. Uniprot database – Homo sapiens. https://www.uniprot.org/proteomes/UP000005640 Homo sapiens, last change, 03 Sept 2020.

Yi C., Sun X., Ye J. et al. Key residues of the receptor binding motif in the spike protein of SARS-CoV-2 that interact with ACE2 and neutra­lizing antibodies. Cell Mol Immunol. 2020; 17: 621–30. DOI: 10.1038/s41423-020-0458-z. PMID: 32415260; PMCID: PMC7227451.

Jaimes J.A., André N.M., Chappie J.S. et al. Phylogenetic Analysis and Structural Modeling of SARS-CoV-2 Spike Protein Reveals an Evolutionary Distinct and Proteolytically Sensitive Activation Loop. J Mol Biol. 2020; 432: 3309–25. DOI: 10.1016/j.jmb.2020.04.009. PMID: 32320687; PMCID: PMC7166309.

Li S., Zhang Y., Guan Z. et al. SARS-CoV-2 triggers inflammatory responses and cell death through caspase-8 activation. Signal Transduct Target Ther. 2020; 5: 235. DOI: 10.1038/s41392-020-00334-0. PMID: 33037188; PMCID: PMC7545816.

Adamo S., Chevrier S., Cervia C. et al. Profound dysregulation of T cell homeostasis and function in patients with severe COVID-19. Allergy. 2021; 76: 2866–81. DOI: 10.1111/all.14866. PMID: 33884644; PMCID: PMC8251365.

Wang G.L., Gao H.X., Wang Y.L. et al. Serum IP-10 and IL-7 levels are associated with disease severity of coronavirus disease 2019. Cytokine. 2021; 142: 155500. DOI: 10.1016/j.cyto.2021.155500. PMID: 33810947; PMCID: PMC7973056.

Laterre P.F., François B., Collienne C. et al. Association of Interleukin 7 Immunotherapy With Lymphocyte Counts Among Patients With Severe Coronavirus Disease 2019 (COVID-19). JAMA Netw Open. 2020; 3: e2016485. DOI: 10.1001/jamanetworkopen.2020.16485. PMID: 32697322; PMCID: PMC7376391.

Bekele Y., Sui Y., Berzofsky J.A. IL-7 in SARS-CoV-2 Infection and as a Potential Vaccine Adjuvant. Front Immunol. 2021; 12: 737406. DOI: 10.3389/fimmu.2021.737406. PMID: 34603318; PMCID: PMC8484798.

Jamilloux Y., Henry T., Belot A. et al. Should we stimulate or suppress immune responses in COVID-19? Cytokine and anti-cytokine interventions. Autoimmun Rev. 2020; 19: 102567. DOI: 10.1016/j.autrev.2020.102567. PMID: 32376392; PMCID: PMC7196557.

Ma S., Sun S., Li J. et al. Single-cell transcriptomic atlas of primate cardiopulmonary aging. Cell Res. 2021; 31: 415–32. DOI: 10.1038/s41422-020-00412-6. PMID: 32913304; PMCID: PMC7483052.

Vicenzi M., Di Cosola R., Ruscica M. et al. The liaison bet­ween respiratory failure and high blood pressure, evidence from COVID-19 patients. Eur Respir J. 2020; 56: 2001157. DOI: 10.1183/13993003.01157-2020. PMID: 32430432; PMCID: PMC7241109.

Wei S., Li C., Yin Z. et al. Histone methylation in DNA repair and clinical practice, new findings during the past 5-years. J Cancer. 2018; 9: 2072–81. DOI: 10.7150/jca.23427. PMC: 6010677. PMID: 29937925.

Tiwari R., Mishra A.R., Gupta A., Nayak D. Structural similarity-based prediction of host factors associated with SARS-CoV-2 infection and pathogenesis. J Biomol Struct Dyn. 2021: 1–12. https://doi.org/10.1080/07391102.2021.1874532.

Rocheleau L., Laroche G., Fu K., et al. Identification of a High-Frequency Intrahost SARS-CoV-2 Spike Variant with Enhanced Cytopathic and Fusogenic Effects. MBio. 2021; 12: e0078821. DOI: 10.1128/mBio.00788-21. Epub 2021 Jun 29. PMID: 34182784;

PMCID: PMC8262852.

Hutchison J.M., Capone R., Luu D.D. et al. Recombinant SARS-CoV-2 envelope protein traffics to the trans-Golgi network following amphipol-mediated delivery into human cells. J Biol Chem. 2021; 297: 100940. https://doi.org/10.1016/j.jbc.2021.100940.

Boson B., Legros V., Zhou B. et al. The SARS-CoV-2 envelope and membrane proteins modulate maturation and retention of the spike protein, allowing assembly of virus-like particles. J Biol Chemi. 2021; 296: 100111. https://doi.org/10.1074/jbc.RA120.016175.

Hackstadt T., Chiramel A.I., Hoyt F.H. et al. Disruption of the Golgi Apparatus and Contribution of the Endoplasmic Reticulum to the SARS-CoV-2 Replication Complex. Viruses. 2021; 13: 1798. DOI: 10.3390/v13091798. PMID: 34578379; PMCID: PMC8473243.

Hatakeyama D., Masuda T., Miki R. et al. In-vitro acetylation of SARS-CoV and SARS-CoV-2 nucleocapsid proteins by human PCAF and GCN5. Biochem Biophys Res Commun. 2021; 557: 273–9. DOI: 10.1016/j.bbrc.2021.03.173. PMID: 33894414; PMCID: PMC8030717

MROH2B — Function. https://www.nextprot.org/entry/NX_Q7Z745.

Sansone A., Mollaioli D., Ciocca G. et al. Addressing male sexual and reproductive health in the wake of COVID-19 outbreak. J Endocrinol Invest. 2021; 44: 223–31. DOI: 10.1007/s40618-020-01350-1.

Mihaescu G., Chifiriuc M.C., Iliescu C. et al. SARS-CoV-2, From Structure to Pathology, Host Immune Response and Therapeutic Management. Microorganisms. 2020; 8: 1468. DOI: 10.3390/microorganisms8101468. PMID: 32987852; PMCID: PMC7600570.

Haig D.M. Subversion and piracy, DNA viruses and immune evasion. Res Vet Sci. 2001; 70: 205–19. DOI: 10.1053/rvsc.2001.0462. PMID 11676616.

Tiwari M., Mishra D. Investigating the genomic landscape of no­vel coronavirus (2019-nCoV) to identify non-synonymous mutations for use in diagnosis and drug design. J Clin Virol. 2020; 128: 104441. DOI: 10.1016/j.jcv.2020.104441. PMID: 32425659; PMCID: PMC7227581.

Chen M., Shen W., Rowan N.R. et al. Elevated ACE-2 expression in the olfactory neuroepithelium, implications for anosmia and upper respiratory SARS-CoV-2 entry and replication. Eur Respir J. 2020; 56: 2001948. DOI: 10.1183/13993003.01948-2020. PMID: 32817004; PMCID: PMC7439429.

Huang T., Stähler F. Effects of dietary Na+ deprivation on epithelial Na+ channel (ENaC), BDNF, and TrkB mRNA expression in the rat tongue. BMC Neurosci. 2009; 10: 19. DOI: 10.1186/1471-2202-10-19. PMID: 19284620; PMCID: PMC2661083.

Guruprasad L. Human SARS CoV-2 spike protein mutations. Proteins. 2021; 89: 569–76. DOI: 10.1002/prot.26042. PMID: 33423311; PMCID: PMC8014176.

Guruprasad L. Evolutionary relationships and sequence-structure determinants in human SARS coronavirus-2 spike proteins for host receptor recognition. Proteins. 2020; 88: 1387–93. DOI: 10.1002/prot.25967. PMID: 32543705; PMCID: PMC7323375.

Planas D., Veyer D., Baidaliuk A. et al. Reduced sensitivity of SARS-CoV-2 variant Delta to antibody neutralization. Nature. 2021; 596: 276–80. DOI: 10.1038/s41586-021-03777-9. PMID: 34237773.

Chen J., Wang R., Gilby N.B., Wei G.W. Omicron (B.1.1.529): ­Infectivity, vaccine breakthrough, and antibody resistance. ArXiv [Preprint]. 2021: arXiv:2112.01318v1. PMID: 34873578; PMCID: PMC8647651.

Karim S.S.A., Karim Q.A. Omicron SARS-CoV-2 variant: a new chapter in the COVID-19 pandemic. Lancet. 2021; 398: 2126–8. DOI: 10.1016/S0140-6736(21)02758-6. PMID: 34871545; PMCID: PMC8640673.

Опубликован
2024-05-21
Как цитировать
Марьянович, А. Т., & Кормилец, Д. Ю. (2024). БЕЛКИ SARS CoV-2 И БЕЛКИ ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО ОРГАНИЗМА. Russian Biomedical Research (Российские биомедицинские исследования), 9(1), 48-58. https://doi.org/10.56871/RBR.2024.11.95.006
Раздел
Статьи

Наиболее читаемые статьи этого автора (авторов)